Bioanalytische Struktur-Funktionsmessungen an Ionenkanälen
Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26
Bioanalytische Struktur-Funktionsmessungen an Ionenkanälen
Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26
David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.
Bioinformatische Vorarbeiten
Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten.
Aufbau und Funktion von Connexin 26 und KcsA
Verwendete biochemische und bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-MikroskopieBioinformatische Vorarbeiten
Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten.
Schmidt, David
| ISBN | 978-3-658-19144-3 |
|---|---|
| Artikelnummer | 9783658191443 |
| Medientyp | Buch |
| Auflage | 1. Aufl. 2017 |
| Copyrightjahr | 2017 |
| Verlag | Springer, Berlin |
| Umfang | XIII, 66 Seiten |
| Abbildungen | XIII, 66 S. 42 Abb., 10 Abb. in Farbe. |
| Sprache | Deutsch |
