beta-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA

Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in beta-Strang 9

beta-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA

Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in beta-Strang 9

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Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von beta-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des beta-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des beta-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des beta-Strangs 9 der insgesamt 16 beta-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.



Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten
Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie
Proteolyse mit Trypsin.

ISBN 978-3-658-29028-3
Medientyp Buch
Copyrightjahr 2020
Verlag Springer, Berlin
Umfang XXI, 65 Seiten
Sprache Deutsch